研究混合物诸如原油溶菌产物或血浆中蛋白?蛋白质,蛋白?DNA和蛋白质-脂质的相互作用。非表面结合的原理避免了非特异性结合的干扰风险,因此您研究的是接近天然状态下的蛋白质、/span>
比较?/span>0.05%吐温20 (PBS-T)磷酸盐缓冲液咋/span>FreeStyle?293表达介质中,A蛋白(SpA)与免疫球蛋白G (IgG)抗体的相互作用、/span>
结果表明,在两种溶液中的结合亲和力和流体动力学半径均无显著差?
丝氨酸蛋白酶凝血酶与两个预先标记的抗凝血酶配佒/span>HD22咋/span>TBA进行了测定。每个配体与凝血酶的不同表位相结合;
这些相互作用先前已经被很好地描述过了。每个配佒/span>-蛋白复合物的结合亲和力,以及复合物和配体的流体动力学半径+/span>
都符合之前研究报告得到的数倻/span>
由于没有表面接触,因此可用于研究对其他方法具有很大挑战性的蛋白质,包括膜蛋白、多蛋白复合物和内部组成无序的蛋白质、/p>
蛋白质大小的测量让您可以深入了解蛋白质及其复合物的结构(结合比例)和化学计量学、/p>
模型模拟了以1:1?/span>1:2咋/span>1:3的比例结合的SpA-IgG复合物。红色带状物代表SpA,蓝色带状物代表IgG。用模型计算了三种比例结合物皃/span>Rh假设倻/span>(红色条形)、/span>
尅/span>Fluidity One-W测得皃/span>Rh平均倻/span>(蓝色条形)与这些假设值做比较。红色条形上添加亅/span>Rh预测值的10%作为误差范围,以表示模型中的*小不确定性、/span>
可以看到Fluidity One-W的测量值与1:3结合比例皃/span>SpA-IgG复合物的Rh假设值相符、/span>